@article{oai:pu-toyama.repo.nii.ac.jp:00000199,
 author = {浅野, 泰久 and 水口, 直之 and 米田, 英伸 and 吉良, 郁夫 and 横関, 健三 and ASANO, Yasuhisa and MIZUGUCHI, Naoyuki and KOMEDA, Hidenobu and KIRA, Ikuo and YOKOZEKI, Kenzo},
 journal = {富山県立大学紀要, Bulletin of Toyama Prefectural University},
 month = {Mar},
 note = {Escherichia coli K-12(TPU6303)の無細胞抽出液よりイソアスパラギナーゼを精製し、そのN末端アミノ酸配列を決定した。TSK-GEL Octyl-80Tsを用いてHPLCで精製されたフラクションαおよびフラクションβの分子量は、SDS-PAGEにより、それぞれ約25,000および27,000と算出された。フラクションαのN末端アミノ酸配列を20残基決定し、E.coliのリボース-5-リン酸イソメラーゼAと同定した。フラクションβのN末端アミノ酸配列を18残基決定し、α-アスパルチルジペプチダーゼ(PepE)(アスパルチルアミノペプチダーゼ、EC 3.4.11.21)と同定した。以上より、E. coliに検出されたイソアスパラギナーゼはα-アスパルチルジペプチダーゼと同一酵素であることが明らかになった。, Isoasparaginase was purified from the cell-free extract of Escherichia coli K-12 (TPU6303) and its N-terminal amino acid sequence was determined. The molecular weight of the fraction α and fraction β, which were separated by HPLC on a TSK-GEL Octyl-80Ts column, was calculated to be about 25,000 and 27,000 by the SDS-PAGE. Twenty residues in the amino-terminal region of fraction α were identical to 20 residues of ribose-5-phosphate isomerase A from E. coli. Eighteen residues in the amino-terminal region of fraction β were identical to 20 residues of α-aspartyl dipeptidase (peptidase B) from E. coli and Salmonella typhimurium Isoasparaginase was judged to be equal to aspartyl dipeptidase (PepE) (aspartyl aminopeptidase, EC 3.4.11.21). Therefore, isoasparaginase activity found in E. coli was identified as aspartyl dipeptidase., 9, KJ00004259886},
 pages = {96--103},
 title = {Escherichia coli K-12が生産するイソアスパラギナーゼのα-アスパルチルジペプチダーゼとしての同定},
 volume = {14},
 year = {2004},
 yomi = {アサノ, ヤスヒサ and ミズグチ, ナオユキ and コメダ, ヒデノブ and キラ, イクオ and ヨコゼキ, ケンゾウ}
}